|
|
1行目: |
1行目: |
− | [[画像:Glycine-skeletal.png|thumb|グリシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸]]
| |
− | [[画像:Amminoacido triptofano formula.svg|thumb|トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。]]
| |
| | | |
− | '''アミノ酸'''(アミノさん、{{lang-en-short|amino acid}})とは、広義には(特に[[化学]]の分野では)、[[アミノ基]]と[[カルボキシル基]]の両方の[[官能基]]を持つ[[有機化合物]]の総称である。一方、狭義には(特に[[生化学]]の分野やその他より一般的な場合には)、生体の[[タンパク質]]の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれる[[プロリン]]([[イミノ酸]]に分類される)を、便宜上アミノ酸に含めることが多い<ref>{{Cite book|last=1958-|first=Berg, Jeremy M. (Jeremy Mark),|title=Biochemistry|url=https://www.worldcat.org/oclc/758952268|edition=7th ed|date=2012|publisher=W.H. Freeman|isbn=9781429229364|location=New York|others=Tymoczko, John L., 1948-, Stryer, Lubert.|oclc=758952268}}</ref><ref>{{Cite book|last=L.|first=Lehninger, Albert|title=Lehninger principles of biochemistry.|url=https://www.worldcat.org/oclc/42619569|edition=3rd ed.|date=2000|publisher=Worth Publishers|isbn=1572591536|location=New York|others=Nelson, David L. (David Lee), 1942-, Cox, Michael M.|oclc=42619569}}</ref>。 | + | '''アミノ酸'''(アミノさん、{{lang-en-short|amino acid}}) |
− | | |
− | 天然には約500種類ほどのアミノ酸が見つかっている<ref name=ajinomoto>{{Cite web|url=https://www.ajinomoto.co.jp/amino/manabou/about.html |title=アミノ酸大百科 - アミノ酸は私たちの生命の源 |accessdate=2018-07-21}}</ref>が、[[宇宙]]由来のものとしても[[1969年]]に見つかった[[マーチソン隕石]]から[[グリシン]]、[[アラニン]]、[[グルタミン酸]]、[[β-アラニン]]が確認されている<ref name=ajinomoto />。全アミノ酸のうち22種が[[タンパク質を構成するアミノ酸|タンパク質の構成要素]]であり、[[真核生物]]では21種から、[[ヒト]]では20種から構成される。動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての'''[[必須アミノ酸]]'''と呼び、動物種によって異なるが<ref>{{Cite journal|last=Reeds|first=P. J.|date=2000-7|title=Dispensable and indispensable amino acids for humans|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10867060|journal=The Journal of Nutrition|volume=130|issue=7|pages=1835S–40S|doi=10.1093/jn/130.7.1835S|issn=0022-3166|pmid=10867060}}</ref>、ヒトでは9種類のアミノ酸は食事により摂取しなければならない。
| |
− | | |
− | 必須でないアミノ酸(可欠アミノ酸)も、摂取バランスによっては代謝異常や欠乏を起こすことがある。非天然のアミノ酸はキラルビルディングブロック(光学活性化合物から有用な生化合物を合成する手法)、複雑な分子の構造解析、分子スキャフォー ルド(細胞培養における基質のことで「足場」の意味)、さらには[[人工タンパク質]]の合成などにも利用されている。
| |
− | | |
− | == 構造 ==
| |
− | [[Image:AminoAcidball.svg|thumbnail|250px|α-アミノ酸の一般構造式]]
| |
− | [[画像:Amino acid zwitterion.png|thumbnail|250px|アミノ酸の構造(左)と[[双性イオン]](右) ]]
| |
− | '''α-アミノ酸'''とは、カルボキシル基が結合している[[炭素]]([[α炭素]])にアミノ基も結合しているアミノ酸であり、RCH(NH<sub>2</sub>)COOH という構造を持つ。Rが水素 (H) であるグリシン以外のα-アミノ酸では、α炭素へのアミノ基やカルボキシル基などの結合様式が立体的に2通り可能で、それぞれ、D型、L型の[[光学異性体]]として区別される。生体の[[タンパク質]]はα-アミノ酸の[[ポリマー]]であるが、基本的にL型のものだけが構成成分となっている。D型は天然では細菌の細胞壁の構成成分や老化組織、ある種の神経細胞などに存在が見出されている。生体のタンパク質はほとんどの場合、Rで表記した[[側鎖]]の違いによる20種類のアミノ酸からなる。個々のアミノ酸はこの側鎖の性質によって、[[親水性]]・[[疎水性]]、[[塩基性]]・[[酸性]]などの性質が異なる。
| |
− | | |
− | == 分類 ==
| |
− | ;側鎖による分類
| |
− | [[分岐鎖アミノ酸]]、[[芳香族アミノ酸]]、[[含硫アミノ酸]]
| |
− | | |
− | ;代謝物による分類
| |
− | [[糖原性アミノ酸]]、[[ケト原性アミノ酸]]
| |
− | | |
− | ;アミノ基の位置による分類
| |
− | :α-アミノ酸 例:[[アラニン]]
| |
− | :β-アミノ酸 例:[[β-アラニン]]
| |
− | :γ-アミノ酸 例:[[γ-アミノ酪酸]]
| |
− | :δ-アミノ酸 例:[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?cpd_ja:C00431 δ-アミノ吉草酸]
| |
− | | |
− | ;光学異性による分類
| |
− | D-アミノ酸、L-アミノ酸
| |
− | | |
− | ;栄養学上の分類
| |
− | 2005年米国医学研究所発行の書籍によれば以下のように分類している。<ref name="IoM2005">{{cite book | author = [[米国医学研究所|Institute of Medicine]] | title = Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids | chapter = 10. Protein and Amino Acids | publisher = The National Academies Press | year = 2005 | pages = 593(Table 10-1) | url = https://www.nap.edu/read/10490/chapter/12#593}}</ref>
| |
− | :'''必須アミノ酸'''
| |
− | ::[[ヒスチジン]]、[[イソロイシン]]、[[ロイシン]]、[[リシン]]、[[メチオニン]]、[[フェニルアラニン]]、[[トレオニン]]、[[トリプトファン]]、[[バリン]]
| |
− | :'''条件付き必須アミノ酸'''
| |
− | ::体内の代謝だけでは必要量を十分には賄えないことがあるアミノ酸。
| |
− | ::[[アルギニン]]、[[システイン]]、[[グルタミン]]、[[グリシン]]、[[プロリン]]、[[チロシン]]
| |
− | :'''非必須アミノ酸'''
| |
− | ::[[アラニン]]、[[アスパラギン酸]]、[[アスパラギン]]、[[グルタミン酸]]、[[セリン]]
| |
− | | |
− | == タンパク質を構成するアミノ酸 ==
| |
− | {{Main|タンパク質を構成するアミノ酸}}
| |
− | 一部の特殊なものを除き、タンパク質は20種類のアミノ酸が結合して作られている。これらのアミノ酸にはそれぞれ'''一文字表記'''、または'''三文字表記'''のアルファベットからなる略号が付与されており、[[一次構造]]の記述に使用される。
| |
− | | |
− | それぞれのアミノ酸は、構造によって異なる[[酸と塩基|酸・塩基性]]を持つ。構造内に2つの[[カルボキシル基]]を持つアミノ酸([[アスパラギン酸]]および[[グルタミン酸]])は酸性を、2つ以上のアミノ基を持つアミノ酸([[リシン]]・[[アルギニン]]・[[ヒスチジン]])は塩基性を、その他のアミノ酸はほぼ中性を示す。また、それぞれのアミノ酸は[[等電点]]が実験的に決定されており、[[電気泳動]]などの分離時に意味を持つ。
| |
− | | |
− | 中性アミノ酸は、カルボキシル基およびアミノ基以外に持つ特徴的な基によって、幾つかに分類される。主に、アルキル鎖を持つ[[グリシン]]・[[アラニン]]・[[バリン]]・[[ロイシン]]・[[イソロイシン]]、ヒドロキシ基を持つ[[セリン]]・[[トレオニン]]、硫黄を含む[[システイン]]・[[メチオニン]]、[[アミド基]]を持つ[[アスパラギン]]・[[グルタミン]]、イミノ基を持つ[[プロリン]]、芳香族基を持つ[[フェニルアラニン]]・[[チロシン]]・[[トリプトファン]]に分類され、タンパク質の持つ疎水性や[[立体配座]]はこれらの分類を考慮しながら考察される。
| |
− | {| class="wikitable sortable" style="background-color:#fff"
| |
− | ! アミノ酸 !! 三文字表記 !! 一文字表記 !! 構造式
| |
− | ![[コドン]]
| |
− | ([[国際純正・応用化学連合|IUPAC]] 通知)
| |
− | ![[分子量]]!![[等電点]]
| |
− | ![[ファンデルワールス半径]]
| |
− | !タンパク質の豊富(%)<ref>{{Cite journal|last=Kozlowski|first=Lukasz P.|date=2017-01-04|title=Proteome-pI: proteome isoelectric point database|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27789699|journal=Nucleic Acids Research|volume=45|issue=D1|pages=D1112–D1116|doi=10.1093/nar/gkw978|issn=1362-4962|pmid=27789699|pmc=PMC5210655}}</ref>
| |
− | |-
| |
− | | [[アラニン]] || Ala || A ||[[画像:L-alanine-skeletal.svg|100px]]
| |
− | |GCN|| 89.09 || 6.00
| |
− | |67
| |
− | |8.76
| |
− | |-
| |
− | | [[アルギニン]]|| Arg || R ||[[画像:L-arginine-skeletal-(tall).png|100px]]
| |
− | |MGN, CGY
| |
− | (時々CGN、AGR)
| |
− | | 174.20 || 10.76
| |
− | |148
| |
− | |5.78
| |
− | |-
| |
− | | [[アスパラギン]]|| Asn || N ||[[画像:L-asparagine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |AAY|| 132.12 || 5.41
| |
− | |96
| |
− | |3.93
| |
− | |-
| |
− | | [[アスパラギン酸]]|| Asp || D ||[[画像:L-aspartic-acid-skeletal.png|100px]]
| |
− | |GAY|| 133.10 || 2.77
| |
− | |91
| |
− | |5.49
| |
− | |-
| |
− | | [[システイン]] || Cys || C ||[[画像:Cysteine.png|100px]]
| |
− | |UGY|| 121.16 || 5.05
| |
− | |86
| |
− | |1.38
| |
− | |-
| |
− | | [[グルタミン]] || Gln || Q ||[[画像:L-glutamine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |CAR|| 146.15 || 5.65
| |
− | |114
| |
− | |3.9
| |
− | |-
| |
− | | [[グルタミン酸]]|| Glu || E ||[[画像:Kwas glutaminowy.svg|100px]]
| |
− | |GAR|| 147.13 || 3.22
| |
− | |109
| |
− | |6.32
| |
− | |-
| |
− | | [[グリシン]]|| Gly || G ||[[画像:Glycine-2D-skeletal.png|100px]]
| |
− | |GGN|| 75.07 || 5.97
| |
− | |48
| |
− | |7.03
| |
− | |-
| |
− | | [[ヒスチジン]] || His || H ||[[画像:L-histidine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |CAY|| 155.15 || 7.59
| |
− | |118
| |
− | |2.26
| |
− | |-
| |
− | | [[イソロイシン]]|| Ile || I ||[[画像:L-isoleucine-skeletal.svg|100px]]
| |
− | |AUH|| 131.17 || 6.05
| |
− | |124
| |
− | |5.49
| |
− | |-
| |
− | | [[ロイシン]]|| Leu || L ||[[画像:L-leucine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |YUR, CUY
| |
− | (時々UUR、CUN)
| |
− | | 131.17 || 5.98
| |
− | |124
| |
− | |9.68
| |
− | |-
| |
− | | [[リシン]]|| Lys || K ||[[画像:L-lysine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |AAR|| 146.19 || 9.75
| |
− | |135
| |
− | |5.19
| |
− | |-
| |
− | | [[メチオニン]]|| Met || M ||[[画像:L-methionine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |AUG|| 149.21 || 5.74
| |
− | |124
| |
− | |2.32
| |
− | |-
| |
− | | [[フェニルアラニン]]|| Phe || F ||[[画像:Fenyloalanina.svg|100px]]
| |
− | |UUY|| 165.19 || 5.48
| |
− | |135
| |
− | |3.87
| |
− | |-
| |
− | | [[プロリン]] || Pro || P ||[[画像:L-proline-skeletal.png|100px]]
| |
− | |CCN|| 115.13 || 6.30
| |
− | |90
| |
− | |5.02
| |
− | |-
| |
− | | [[セリン]] || Ser || S ||[[画像:L-serine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |UCN, AGY|| 105.09 || 5.68
| |
− | |73
| |
− | |7.14
| |
− | |-
| |
− | | [[トレオニン]]|| Thr || T ||[[画像:L-threonine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |ACN|| 119.12 || 6.16
| |
− | |93
| |
− | |5.53
| |
− | |-
| |
− | | [[トリプトファン]] || Trp || W ||[[画像:L-tryptophan-skeletal.png|100px]]
| |
− | |UGG|| 204.23 || 5.89
| |
− | |163
| |
− | |1.25
| |
− | |-
| |
− | | [[チロシン]]|| Tyr || Y ||[[画像:L-tyrosine-skeletal.png|100px]]
| |
− | |UAY|| 181.19 || 5.66
| |
− | |141
| |
− | |2.91
| |
− | |-
| |
− | | [[バリン]]|| Val || V ||[[画像:Valine 3.svg|100px]]
| |
− | |GUN|| 117.15 || 5.96
| |
− | |105
| |
− | |6.73
| |
− | |}
| |
− | | |
− | | |
− | | |
− | 上に挙げた20種類のアミノ酸は、[[タンパク質生合成|タンパク質合成]]時に遺伝情報に基づいて連結される。多くのタンパク質は上記の20種類のアミノ酸[[残基]]からなるが、ある種のタンパク質には[[セレノシステイン]][[残基]]、[[N-ホルミルメチオニン]]残基、[[ピロリシン]]残基、[[ピログルタミン酸]]残基などの特殊なものも含まれる。
| |
− | | |
− | 上記のほかにタンパク質合成後[[翻訳後修飾|に修]]飾を受けるアミノ酸残基も存在するて作られ<ref>{{Cite journal|last=Khoury|first=George A.|last2=Baliban|first2=Richard C.|last3=Floudas|first3=Christodoulos A.|date=2011-09-13|title=Proteome-wide post-translational modification statistics: frequency analysis and curation of the swiss-prot database|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22034591|journal=Scientific Reports|volume=1|doi=10.1038/srep00090|issn=2045-2322|pmid=22034591|pmc=PMC3201773}}</ref><ref>{{Cite book|last=Donald.|first=Voet,|title=Fundamentals of biochemistry : life at the molecular level|url=https://www.worldcat.org/oclc/58845396|edition=2nd ed|date=2006|publisher=Wiley|isbn=9780471214953|location=New York|others=Voet, Judith G., Pratt, Charlotte W.|oclc=58845396}}</ref>。例えば以下のようなものである。
| |
− | | |
− | *[[シスチン]] — システイン2分子が酸化されて生成する。
| |
− | *[[ヒドロキシプロリン]]、[[ヒドロキシリシン]] — [[ゼラチン]]、[[コラーゲン]]に含まれる。
| |
− | *[[サイロキシン]] — [[甲状腺]]タンパク質に含まれる。
| |
− | *[[ホスホセリン|''O''-ホスホセリン]] — [[カゼイン]]など、多くのリンタンパク質に含まれる。
| |
− | *[[デスモシン]] — [[エラスチン]]やコラーゲンに含まれる。
| |
− | | |
− | タンパク質に含まれないアミノ酸として、以下のようなものも存在する(こうしたアミノ酸を総称して異常アミノ酸と呼ぶこともあるが、必ずしも適切な命名ではないという批判もある)。
| |
− | | |
− | *[[β-アラニン]] — [[筋肉]]中に存在する。
| |
− | *[[サルコシン]] — ある種の[[抗生物質]]に含まれる。''N''-メチルグリシンに相当する。
| |
− | *[[オルニチン]] — [[尿素回路]]の中間体。
| |
− | *[[シトルリン]] — [[尿素回路]]の中間体。
| |
− | *[[クレアチン]] — 筋肉中に存在する。
| |
− | *[[γ-アミノ酪酸]] — [[神経伝達物質]]。GABA とも呼ばれる。
| |
− | *[[オパイン]] — [[アグロバクテリウム]]のエネルギー源に利用される。
| |
− | *[[トリメチルグリシン]] —
| |
− | | |
− | == その他のアミノ酸 ==
| |
− | 天然に産する広義のアミノ酸の中には、旨み成分や、薬物として作用するもの、そして毒となるものがある。
| |
− | *[[テアニン]] — [[茶]]の旨み成分。
| |
− | *[[トリコロミン酸]] — [[ハエトリシメジ]]の旨み成分。
| |
− | *[[カイニン酸]] — [[海人草]]の薬用成分。
| |
− | *[[ドウモイ酸]] — [[貝毒|記憶喪失性貝毒]]の毒成分。
| |
− | *[[イボテン酸]] — [[テングタケ]]などの毒成分。
| |
− | *[[アクロメリン酸]] — [[ドクササコ]]の毒成分。
| |
− | | |
− | ==アミノ酸の合成==
| |
− | ===ユーリー・ミラーの実験===
| |
− | [[1953年]]、[[シカゴ大学]]の[[ハロルド・ユーリー]]と[[スタンリー・ミラー]]は、[[アンモニア]]・[[メタン]]・[[水素]]の混合ガス(当時原始大気成分と考えられていた)と[[水]]の入った容器に電気火花を飛ばす実験を行い、グリシン・アラニン・アスパラギン酸などの各種アミノ酸が生成することを発見した([[ユーリー・ミラーの実験]])。原始[[地球]]において、生命の素材となったアミノ酸が生成した過程の可能性を示した、史上有名な実験である<ref>{{Cite journal|last=Miller|first=S. L.|date=1953-05-15|title=A production of amino acids under possible primitive earth conditions|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13056598|journal=Science (New York, N.Y.)|volume=117|issue=3046|pages=528–529|issn=0036-8075|pmid=13056598}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Miller|first=S. L.|last2=Urey|first2=H. C.|date=1959-07-31|title=Organic compound synthesis on the primitive earth|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13668555|journal=Science (New York, N.Y.)|volume=130|issue=3370|pages=245–251|issn=0036-8075|pmid=13668555}}</ref>。
| |
− | | |
− | ===現代の実用的アミノ酸合成===
| |
− | いわゆる異常アミノ酸の中にも重要な生理活性を持つものは数多く存在し、また医薬にもD体または非天然型のアミノ酸は数多く使われている。このためアミノ酸の合成(特に[[不斉合成]])は需要が高く、種々の方法が提案されている。
| |
− | | |
− | 古くから用いられているアミノ酸の合成法として[[ストレッカー反応]]がある。[[アルデヒド]]と[[アンモニア]]・[[シアン化水素]]の3成分[[縮合]]によってα-アミノ[[ニトリル]]を合成し、この加水分解によりアミノ酸を得るというものである。
| |
− | | |
− | 他にα-ハロカルボン酸とアミンの反応、グリシンのα位のアルキル化などによる方法も知られている。不斉合成に関しても様々な手法が提案されている([[ストレッカー反応]]の項目なども参照)。
| |
− | | |
− | 工業的には、[[微生物]]を用いた[[アミノ酸発酵]]によって大量に合成されている。人工的に突然変異させた微生物株を、炭素源となる[[糖類]]や窒素源となる[[硫酸アンモニウム]]と共に培養することで、安価に目的のアミノ酸が合成できる<ref>{{Cite journal|last=Leuchtenberger|first=Wolfgang|last2=Huthmacher|first2=Klaus|last3=Drauz|first3=Karlheinz|date=2005-11|title=Biotechnological production of amino acids and derivatives: current status and prospects|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16195792|journal=Applied Microbiology and Biotechnology|volume=69|issue=1|pages=1–8|doi=10.1007/s00253-005-0155-y|issn=0175-7598|pmid=16195792}}</ref>。
| |
− | | |
− | == 摂取状況 ==
| |
− | {{See also|必須アミノ酸#推奨摂取量}}
| |
− | ;米国
| |
− | 米国医学研究所の書籍(2005)<ref name="IoM2005"/>では以下のようになっている。
| |
− | | |
− | {|class="wikitable sortable" style="text-align:center;"
| |
− | |+米国での摂取状況<br/>(平均、1988-1994)<ref>[https://www.nap.edu/read/10490/chapter/20 Appendix D],
| |
− | Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrate, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (2005)
| |
− | Chapter: D Dietary Intake Data from the Third National Health and Nutrition Examination Survey (NHANES III), 1988–1994
| |
− | </ref>
| |
− | !アミノ酸!! グラム/日!! mM/日
| |
− | |-
| |
− | |アラニン||3.64 ||40.8
| |
− | |-
| |
− | |アルギニン||4.18 ||23.9
| |
− | |-
| |
− | |アスパラギン酸||6.54 ||49.5
| |
− | |-
| |
− | |システイン||1.01 ||8.3
| |
− | |-
| |
− | |グルタミン酸||15.27 ||103.7
| |
− | |-
| |
− | |グリシン||3.21 ||42.7
| |
− | |-
| |
− | |ヒスチジン||2.20 ||14.1
| |
− | |-
| |
− | |イソロイシン||3.55 ||27.0
| |
− | |-
| |
− | |ロイシン||6.10 ||46.5
| |
− | |-
| |
− | |リジン||5.27 ||36.0
| |
− | |-
| |
− | |メチオニン||1.77 ||11.8
| |
− | |-
| |
− | |フェニルアラニン||3.40 ||20.5
| |
− | |-
| |
− | |プロリン||5.21 ||45.2
| |
− | |-
| |
− | |セリン||3.52 ||33.4
| |
− | |-
| |
− | |トレオニン||3.02 ||25.3
| |
− | |-
| |
− | |トリプトファン||0.91 ||4.4
| |
− | |-
| |
− | |チロシン||2.79 ||15.3
| |
− | |-
| |
− | |バリン||3.99 ||34.0
| |
− | |-
| |
− | |}
| |
− | | |
− | == サプリメント ==
| |
− | 近年(2006年現在)はアミノ酸を含有する[[サプリメント]]が日本の消費者に一種の[[健康ブーム]]を引き起こしており、[[健康食品]]、[[飲料]]メーカーなどが盛んに新製品を出している。しかし、そのアミノ酸の成分のバランスが人間に必要な量通りに研究され、配合されているかは不明確である。
| |
− | | |
− | == 関連項目 ==
| |
− | *[[必須アミノ酸]]
| |
− | *[[アミノ酸の代謝分解]]
| |
− | *[[ニンヒドリン反応]]
| |
− | *[[コドン]]
| |
− | *[[ペプチド結合]]
| |
− | *[[スティックランド反応]]
| |
− | | |
− | == 脚注 ==
| |
− | {{reflist}}
| |
| | | |
| + | 分子内にアミノ基をもつカルボン酸の総称。ただし,イミノ基をもつプロリンやオキシプロリンもアミノ酸のなかにいれる。アミノ酸のなかで最も重要なのは,アミノ基がカルボキシル基の隣の炭素原子 (α炭素原子) に結合したα-アミノ酸。蛋白質を加水分解して得られる 20種余のアミノ酸はすべてα-アミノ酸である。したがって,一般にアミノ酸といえばα-アミノ酸をさすことが多く,それぞれに慣用名がある。α-アミノプロピオン酸のアラニンの呼称がその例。α炭素原子は不斉炭素原子であるため,L ,D ,DL 体が存在するが,蛋白質を構成するのはすべてL 体である。L 体は天然の蛋白質の加水分解で得られるが,DL 体は合成またはL 体のラセミ化により,またD 体は DL 体の光学分割によらなければならない。最近は,微生物が生産するペプチドの中にD 体あるいはα-アミノ酸以外のアミノ酸が数多く見出されている。分子内にアミノ基とカルボキシル基を有するので両性電解質の性質をもち,それぞれ特有の等電点がある。結晶しやすく,通常は味があり,水に溶けやすいが有機溶媒には溶けにくい。融点は高く,多くは分解点となる。容易にアシル化,エステル化され,亜硝酸と反応して窒素を発生する (プロリン類は例外) 。多くの重金属と錯塩をつくる。グルタミン酸のように調味料となるもの,メチオニンのように医薬となるものなど,きわめて重要なものが多い。アミノ酸のうち,動物の成長,生命保持のため栄養上欠くことのできないものを必須アミノ酸または不可欠アミノ酸という。 |
| + | |
| + | {{テンプレート:20180815sk}} |
| {{DEFAULTSORT:あみのさん}} | | {{DEFAULTSORT:あみのさん}} |
| {{タンパク質を構成するアミノ酸}} | | {{タンパク質を構成するアミノ酸}} |